Á slóð kúasjúkdómsins
dr Kai Schlepckow í vinnuhópi prófessors Haralds Schwalbe við Goethe háskóla hefur í fyrsta sinn tekist að öðlast nákvæma innsýn í myndun príonpróteinfleyga. „Við gátum rakið tímapunktinn þegar hver einstök amínósýra greip inn í samsöfnunarferlið. Þetta ferli er miklu flóknara en áður var talið,“ segir prófessor Schwalbe. Þessar upplýsingar skipta sköpum vegna þess að án þeirra verður ekki hægt að þróa lækningalyf sem stöðva myndun smitandi agna.
Með hjálp kjarnasegulómunar litrófsgreiningar (NMR litrófsgreiningu) var hægt að fylgja ferli fáliðunar með atómupplausn. Þannig var hægt að skoða mismunandi svæði príonpróteinsameindarinnar fyrir sértækt framlag þeirra til fáliðunar. „Við vorum forvitin að sjá að sameindin hegðar sér ekki einsleitt við fáliðun. Frekar, mismunandi hlutar sameindarinnar taka þátt í mismunandi hlutum þessa ferlis. Þetta gerir okkur kleift að lýsa myndunarferli fáliða príonpróteins með nákvæmni sem hefur ekki verið náð áður,“ segir Dr. Schlepckow dregur saman niðurstöður rannsóknarinnar, sem nýlega var birt sem Very Important Paper í hinu virta tímariti Angewandte Chemie.
Ritið:
Kai Schlepckow og Harald Schwalbe: Molecular Mechanism of Prion Protein Oligomerization at Atomic Resolution, Angew Chem Int Ed Engl. 2013
http://dx.doi.org/10.1002/ange.201305184
http://dx.doi.org/10.1002/anie.201305184
Heimild: Frankfurt am Main [ Goethe háskólinn ]