O patóxeno da enfermidade da vaca louca na banda
Químicos da ETH Zurich e TU Múnic logrou por primeira vez para producir artificialmente un prião ancorado. Así, eles proporcionan investigación de prion, posiblemente, unha nova fundación para emerxer como a BSE ou enfermidade de Creutzfeldt-Jakob.
A mediados dos 90, a enfermidade das vacas tolas estaba en boca de todos e era o tema dos medios de comunicación. O máis perturbador da epidemia animal foi a suposición? que unha variante da mortal enfermidade de Creutzfeldt-Jakob (vCJD) é causada en humanos polo consumo de carne de vacún contaminada con EEB. En ambas as especies, as enfermidades causan dexeneración cerebral. A investigación asumiu durante moito tempo que os prións mal pregados son os responsables. Aínda que a EEB e a ECJ se calmaron, aínda non hai cura para as enfermidades relacionadas cos prións.
Prións normais e anormais
Os prións normais son proteínas relativamente simples que se producen de forma natural no tecido cerebral. Novas investigacións incluso suxiren que os prións xogan un papel importante no desenvolvemento de novas células nerviosas no cerebro. Na maioría dos casos, os prións teñen unha estrutura inofensiva. Aínda non está claro por que estas proteínas cambian de súpeto a súa estrutura e, polo tanto, enferman o organismo portador, como unha vaca, unha ovella ou un humano.
A investigación sospeita que algúns dos prións son glicosilfosfatidilinositoles, ou GPI para abreviar. Os GPI consisten en residuos de azucre e graxa e fixan prións na superficie celular.
Este ancoraxe GPI pode ser o responsable de facer que un prión cambie a súa estrutura e mesmo de que outros prións tamén se preguen de forma diferente. O resultado son moitos prións anormais que se agrupan e danan o cerebro.
Por primeira vez, un complexo molecular artificial
Non obstante, aínda non foi posible illar completamente estes prións complicados e ancorados dos sistemas naturais.
Por iso, os investigadores tiveron que contentarse con estudar os pouco comúns patóxenos sen áncoras para comprender mellor a súa estrutura, función, estabilidade e pregamento. O problema é que os prións simples sen ancoraxe non enferman. Polo tanto, é fundamental que a investigación sobre prións poida analizar os prións cunha áncora GPI.
Un equipo de investigación alemán-suízo dirixido por Peter Seeberger, profesor de química orgánica da ETH, e Christian Becker, profesor do Laboratorio de Química de Proteínas da Universidade Técnica de Múnic, ofrece agora unha solución.
Por primeira vez, conseguiron recrear artificialmente o complicado complexo molecular no laboratorio. O grupo de Seeberger sintetizou a áncora GPI, o grupo de Becker sintetizou o prión. Despois xuntáronse os dous materiais e integráronse nun todo.
"A síntese da áncora GPI é un fito para a química porque abre novas posibilidades e coñecementos para a investigación", subliña Seeberger.
O prión artificial como ferramenta
As probas iniciais mostran aos investigadores que crearon a molécula "correcta". O prión artificial e o seu GPI poden ancorarse nas membranas celulares. Coa axuda do complexo molecular artificial, os investigadores de prións poden investigar o papel da áncora GPI con máis detalle.
No futuro, pode ser posible aclarar se o GPI realmente ten unha influencia no pregamento do prión e se contribúe a que os prións teñan de súpeto unha influencia negativa entre si. "Este será o traballo dos investigadores de prións dirixidos polo profesor Adriano Aguzzi do Hospital Universitario de Zúric, aos que agora lles estamos dando as ferramentas adecuadas coas nosas moléculas", di o profesor da ETH Peter Seeberger.
bibliografía
Becker CFW, Liu doi:47/anie.43
Fonte: Zurich [ETH]
