Mainīts prionu proteīns noved pie infekciozas prionu slimības
Pētnieku grupa Cīrihes universitātē ap profesoru Adriano Aguzzi (Neiropatoloģijas institūts) ir atklājis, ka smalkas priona olbaltumvielu struktūras izmaiņas izraisa nopietnu neiroloģisku disfunkciju. Turklāt viņi parādīja, ka mutācijas proteīns noved pie infekcijas slimības. Viņas pētījumu rezultāti ir kopš 1. Decembris 2008 publicēts tiešsaistē vietnē "Proceedings of the National Academy of Sciences" (PNAS).
Pētījuma mērķis bija noskaidrot briežu un aļņu "hroniskas izšķērdēšanas slimības" (CWD) attīstību, izteikti infekciozu prionu slimību, kas līdzīga liellopu sūkļveida encefalopātijai (GSE vai neprātīgu govju slimība) un cilvēka Kreicfelda-Jakoba slimību. ASV ir ietekmēti līdz 20 procentiem no visiem briežiem. Tiek uzskatīts, ka prionu slimības rodas nepareizas prionu olbaltumvielu salocīšanas dēļ. Grumbu veidošanās rezultātā smadzenēs veidojas plāksnes, kuras pēc tam var "inficēt" citus proteīnus.
Pētnieki peles prionu gēnā ieviesa divu punktu mutācijas tā, ka mutanta proteīns atgādināja aļņu prionu gēnu. Šīs izmaiņas izraisīja olbaltumvielu struktūras sašaurināšanos. Pārsteidzoši, pelēm, kas ražoja sabiezinātu prionu olbaltumvielu, smadzenēs attīstījās plāksnes un neiroloģiski slimības simptomi kā prionu slimībās.
"Mēs bijām patiesi pārsteigti, atklājot, ka inokulācija ar mūsu transgēno peļu smadzeņu ekstraktiem izraisīja normālu peļu slimību. Tas ir, mutanta proteīns ir pietiekams, lai izraisītu infekcijas slimību," sacīja Aguzzi.
Šie pētījumu rezultāti parāda, ka tikai divu punktu mutācijas prionu gēnā ir pietiekamas, lai izraisītu infekciozu prionu slimību. Prof. Aguzzi sacīja: "Šie rezultāti apstiprina hipotēzi, ka visi prioni ir olbaltumvielas, un liek domāt, ka aļņu un briežu prionu slimībām ir ģenētiska sastāvdaļa."
Avots: Cīrihe [UZ]
