La maladie de la vache folle sur la piste

La particularité de ce type de maladie est que la transmission de l'agent est basée sur une matière infectieuse protéique et impliqué ni bactéries ni virus. Cette Einweißstoff est connue comme la protéine prion. En fait, il est une protéine inoffensive dans le corps humain. Il est dangereux pour stocker des molécules individuelles de la protéine de prion dans les oligomères ensemble tout en modifiant leur structure tridimensionnelle. Dans ce cas, non seulement dans le cadre des maladies à prions, mais aussi à cause du vieillissement ou des mutations ponctuelles spécifiques. Ces structures oligomériques sont également porteuses d'infectivité: Vous pouvez être transmis entre les individus et caractériser le nouvel hôte de leur structure même des molécules de la protéine prion, qui initialement n'existe sous forme d'oligomères.

Dr. Kai Schlepckow dans le groupe de travail du professeur Harald Schwalbe de l'Université Goethe a réussi pour la première fois à obtenir des informations détaillées sur le mécanisme de formation des oligomères de la protéine prion. «Nous avons pu retracer le moment où chaque acide aminé individuel est intervenu dans le processus d'agrégation. Ce processus est beaucoup plus complexe qu'on ne le pensait auparavant », rapporte le professeur Schwalbe. Ces informations sont d'une importance capitale car sans elles, il ne sera pas possible de développer des agents thérapeutiques qui empêchent la formation de particules infectieuses.

Avec l'aide de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (spectroscopie RMN), le processus d'oligomérisation a pu être suivi avec une résolution atomique. De cette manière, il a été possible d'examiner différentes régions de la molécule de protéine prion pour leurs contributions spécifiques à l'oligomérisation. "Nous avons été intrigués de voir que la molécule ne se comporte pas de manière uniforme lors de l'oligomérisation. Au contraire, différentes parties de la molécule sont impliquées dans différentes parties de ce processus. Cela nous permet de décrire le mécanisme de formation des oligomères de la protéine prion avec un niveau de précision jamais atteint auparavant », résume le Dr. Schlepckow résume les résultats de l'étude, qui a récemment été publiée sous la forme d'un article très important dans la célèbre revue Angewandte Chemie.

publication:

Kai Schlepckow et Harald Schwalbe : Mécanisme moléculaire de l'oligomérisation des protéines prions à résolution atomique, Angew Chem Int Ed Engl. 2013

http://dx.doi.org/10.1002/ange.201305184 

 

http://dx.doi.org/10.1002/anie.201305184 

Source : Francfort-sur-le-Main [ Université Goethe ]