鹽團塊蛋白質，更多的鹽使他們進入溶液

蒂賓根研究人員發現了蛋白質的基本特性

這組蛋白質完成了生物系統和生物中的許多重要任務。 蛋白質不僅僅是細胞的構建材料，還包括信號物質和化學細胞工具。 為了深入了解細胞組織和其他生物系統的過程，研究人員必須了解蛋白質與其他物質以及水的相互作用。

圖賓根大學的研究人員在應用物理研究所的Frank Schreiber教授的指導下，與薩爾布呂肯和牛津大學的同事合作，首次表明蛋白質可以通過添加某些鹽類而聚集，“團聚”並溶解可以帶。 這一基本發現有助於更好地了解蛋白質的特性。

德英合作的研究結果已於2008年101月預先在線發表在《物理評論快報》上（148101，2008，XNUMX）。 參與這項工作的是蒂賓根大學的Frank Schreiber教授。 應用物理研究所的Fajun Zhang和Stefan Zorn以及生物信息學中心的Oliver Kohlbacher教授。

一些表明為什麼蛋白質聚集如此重要

示例：它在阿爾茨海默氏病和病毒疾病（例如瘋牛病（BSE）和克雅氏病）中起決定性作用。 在完全不同的區域中，結晶，蛋白質的受控聚集對於闡明其結構至關重要，這也是開發新藥的前提。 與周圍水及其所含鹽離子（帶正電或帶負電的顆粒）的相互作用在蛋白質的結構和功能中起著核心作用。 眾所周知的效果是增加溶液中的鹽濃度會屏蔽蛋白質上的電荷。 這樣可以減少彼此之間的靜電排斥-最終可能導致溶液聚集和失效。

來自蒂賓根，薩爾布呂肯和牛津大學的科學家現已成功證明，在某些條件下，進一步添加某些帶有高電荷離子的鹽（例如釔鹽和鑭鹽）可以逆轉這種聚集：蛋白質重新回到溶液中。 可以通過將電荷從最初的顯性負號（溶液中的蛋白質）反轉到幾乎中性（聚集）直至（由於強多價離子）顯性正號（再溶解）來解釋電荷的作用。 這種作用已經從簡單的膠體，液體中的細碎物質（例如乳膠漆中使用的物質）中得知。 但是現在，這種作用已首次在結構更為複雜的蛋白質中顯示出來。

這個第一個發現的實驗是在物理學家Dr. Dr.的指導下借助光譜學和小角度X射線散射進行的。 張發俊和弗蘭克·施雷伯教授。 他們與Dr. 薩爾生物信息學中心的Andreas Hildebrandt和圖賓根生物信息學中心的Oliver Kohlbacher教授能夠用一種新方法在計算機上實際模擬溶液中蛋白質的電荷狀態。 該研究小組現在已經繪製了一個完整的相圖，該圖顯示了以何種濃度使用的蛋白質需要多少鹽才能達到重新溶解的特殊效果。 這為蛋白質的基本理解開闢了新的視角，也為蛋白質系統交易領域中的許多應用提供了新的視角，例如在蛋白質晶體的生成以闡明結構方面。

出版物：

F. Zhang，MWA Skoda，RMJ Jacobs，S。Zorn，RA Martin，CM Martin，GF Clark，S。Weggler，A。Hildebrandt，O。Kohlbacher，F。Schreiber：多價抗衡離子誘導的溶液中蛋白質的折返縮合。 物理評論快報，2008，101，148101

資料來源：圖賓根[EKU]