盐将蛋白质聚集在一起，更多的盐溶解它们

图宾根研究人员发现蛋白质的基本特性

蛋白质物质组在生物系统和生物中完成了许多重要的任务。 蛋白质不仅是细胞的组成部分，而且是例如信号物质和化学细胞工具。 为了深入了解细胞组织和其他生物系统中的过程，研究人员需要了解蛋白质如何与其他物质和水相互作用。

图宾根大学的研究人员在应用物理研究所的 Frank Schreiber 教授的带领下，与萨尔布吕肯和牛津大学的同事合作，首次证明添加某些盐会导致蛋白质聚集、“聚集在一起”，然后返回解决即可。这一基本见解有助于更好地理解蛋白质的特性。

德英合作的研究成果于2008年101月在《物理评论快报》杂志上提前在线发表（148101, 2008, XNUMX）。参与这项工作的有蒂宾根大学的 Frank Schreiber 教授、博士。应用物理研究所的张发军和斯特凡·佐恩以及生物信息学中心的奥利弗·科尔巴赫教授。

有些表明为什么蛋白质的聚集如此重要

例如：它在阿尔茨海默病和朊病毒疾病（如疯牛病 (BSE) 和克雅氏病）中发挥着至关重要的作用。在一个完全不同的领域，结晶（蛋白质的受控聚集）对于阐明其结构至关重要，这也是开发新药的先决条件。与周围的水和盐离子、带正电或带负电的颗粒的相互作用在蛋白质的结构和功能中起着核心作用。一个众所周知的效应是，增加溶液中的盐浓度会导致蛋白质电荷的屏蔽。这减少了它们彼此之间的静电排斥——最终导致溶液中的聚集和沉淀。

来自蒂宾根、萨尔布吕肯和牛津的科学家现已成功证明，在某些条件下，进一步添加某些带有高电荷离子的盐（例如钇盐和镧盐）可以逆转这种聚集：蛋白质回到溶液中。这种效应可以通过电荷反转来解释，从最初的主要负号（溶液中的蛋白质）到几乎中性（聚集）到（由于强多价离子）主要正号（重新溶解）。这种效应已经从简单的胶体、液体中非常精细分散的物质（例如乳胶漆中使用的胶体）中得知。但现在，这种效应首次在更复杂的结构蛋白质中显示出来。

第一个发现的实验是在物理学家 Dr. Dr. 的指导下使用光谱学和小角度 X 射线散射进行的。张发军和 Frank Schreiber 教授进行。他们与博士工作组的理论家一起工作。萨尔生物信息学中心的 Andreas Hildebrandt 和蒂宾根生物信息学中心的 Oliver Kohlbacher 教授使用一种新颖的方法在计算机上真实地模拟了溶液中蛋白质的电荷状态。研究小组现已绘制出完整的相图，显示所使用的蛋白质需要多少盐以及什么浓度才能达到重新溶解的特殊效果。这为对蛋白质的基本理解以及处理蛋白质系统领域的许多应用开辟了新的视角，例如用于结构阐明的蛋白质晶体的生成。

出版物：

F. 张、MWA Skoda、RMJ Jacobs、S. Zorn、RA Martin、CM Martin、GF Clark、S. Weggler、A. Hildebrandt、O. Kohlbacher、F. Schreiber：多价抗衡离子诱导溶液中蛋白质的重入缩合。物理评论快报, 2008, 101, 148101

资料来源：蒂宾根 [EKU]